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TRADD est une protéine adaptatrice intervenant dans l'apoptose. Elle possède des domaines DD (Death Domain) qui lui permettent d'interagir avec les domaines DD des récepteurs de morts. Elle possède également des domaines DED (Death Effector Domain) qui lui permettent d'interagir avec les DED des protéines caspases. Ce sont des interactions de type homophilique.
Sources : fr.wikipedia.org
Le translocon, aussi appelé complexe de translocation, est un complexe de protéines responsable de la translocation de polypeptides au travers des membranes biologiques. Chez les eucaryotes, le terme translocon désigne en général le complexe qui transporte les polypeptides naissants porteurs d'une séquence signal depuis le cytosol vers l'intérieur (cisterna ou lumière) du réticulum endoplasmique (RE). Ce transport requiert que la protéine traverse une bicouche lipidique hydrophobe. Le même complexe permet d'inclure des protéines membranaires naissantes dans la membrane elle-même. Chez les procaryotes, il existe un complexe protéique similaire accomplissant les mêmes fonctions. Il existe des bactéries pathogènes capables d'assembler des translocons dans les membranes de leurs hôtes, afin d'y introduire des facteurs de virulence.
Sources : fr.wikipedia.org
== Chez les procaryotes == Le canal de translocation présent chez les bactéries est formé d'un complexe protéique trimérique appelé SecYEG. Il consiste en trois unités SecY, SecE et SecG. La structure de l'homologue de ce complexe chez les archaeas a été déterminée par cristallographie. Après un long débat concernant la formation d'oligomères de ce complexe, la plupart des chercheurs considèrent aujourd'hui qu'un monomère SecYEG suffit à remplir sa fonction.
Sources : fr.wikipedia.org
== Le translocon du RE == Les protéines formant le translocon sont appelées protéines Sec. Ce complexe est lui-même formé de plusieurs grands complexes protéiques. L'élément central est le canal de translocation, l'hétérotrimère Sec61. Parmi les autres composants, on connaît le complexe oligosaccharyl transférase, le complexe TRAP, et la protéine membranaire TRAM. Il n'est pas certain que d'autres constituants comme la signal peptidase et le récepteur SRP fassent partie intégrante du complexe et ne s'y associent pas transitoirement. Les protéines devant être transloquées dans le réticulum endoplasmique comportent la séquence SRP (signal-recognition particle), qui entraîne l'arrêt de la traduction par le ribosome. Le complexe ribosome-ARNm-peptide en cours de traduction s'accroche alors au récepteur du SRP à la surface du réticulum endoplasmique. Cette reconnaissance est basée sur une séquence de signal spécifique se trouvant parmi les premiers codons du polypeptide. La traduction de la protéine se poursuit au travers du canal du translocon. Une fois cela terminé, une enzyme appelée signal peptidase clive la séquence signal, laissant la protéine libre à l'intérieur du réticulum endoplasmique. Le translocon peut aussi intégrer les protéines de membrane avec la bonne orientation. Le mécanisme permettant cela n'est pas entièrement compris, mais il semblerait que le translocon soit capable de reconnaître des étendues hydrophobes dans la protéine d'en faire des hélices transmembranaires.
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La recherche sur BPC-157 repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=BPC-157)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=BPC-157)